Дипломные, курсовые и контрольные работы на заказ Заказать написание уникальной работы, купить готовую работу  
 
Заказать реферат на тему
Диплом на заказа
Крусовые и рефераты
Заказать курсовик по химии
Заказать дипломную работу
контрольные работы по математике
контрольные работы по геометрии
Заказать курсовую работу
первод с английского
 
   
   
 
Каталог работ --> Естественные --> Химия --> Ферменты и коферменты.

Ферменты и коферменты.

МГУ

Реферат по предмету:
"Химия"



Название работы:
"Ферменты и коферменты."




Автор работы: Елена
Страниц: 17 шт.



Год:2012

Цена всего:499 рублей

Цена:1499 рублей

Купить Заказать персональную работу


Краткая выдержка из текста работы (Аннотация)

1 Ферменты и их строение

Наука, изучающая структуру, свойства и механизм действия ферментов, называется энзимологии, или ферментологии.

Принятые обозначения в энзимологии:

Е - фермент, энзим ("еnzyme")-биокатализатор;

S - субстрат - химическое соединение, которое превращается ферментом;

Р - продукт реакции, образовавшийся в результате ферментативной реакции

Значение ферментов: участвуют в реакциях синтеза, распада веществ, всасывания, переваривания, высвобождение энергии, обеспечивают координацию биохимических реакций, и метаболизма в целом. Нарушение синтеза, или активности ферментов приводит к нарушению метаболизма и возникновения болезней [4].

Ферменты распределяются по субклеточным структурам соответственно их функциям. А именно:

• в ядре содержатся ферменты метаболизма нуклеиновых кислот;

• во внутренней мембране митохондрий - ферменты дыхательной цепи;

• в матриксе митохондрий - ферменты ЦТК, окислительного декарбоксилирование α - кетокислот, β - окисление жирных кислот;

• в внеклеточного биомембран - мембранозависимых ферменты транслоказы, переносящих через мембрану ионы Na +, К +, глюкозу, аминокислоты и др..;

• в цитоплазме - ферменты гликолиза, синтеза жирных кислот;

• в лизосомах - гидролазы.

В основном ферменты имеют белковую природу, за исключением м-РНК, которая тоже обладает ферментативной активностью (доказана работами Томаса Чека) [2].

Доказательства белковой природы:

• потеря активности при кипячении, действия В / С и R-лучей, УЗ, кислот, щелочей, тяжелых металлов;

• выделение в форме кристаллов;

• гидролиз до аминокислот;

• осаждение высаливания без потери каталитических свойств;

• высокая молекулярная масса, амфотерность, способность к электрофореза;

• искусственный синтез рибонуклеазы в 1969 году

Структура ферментов [5].

Ферменты являются простые и сложные. Простые ферменты состоят только из аминокислот (Например, гидролазы). Сложные ферменты - из белкового компонента (апофермента) и небелкового (кофактора). Кофактор может быть неорганической (металлы) и органической природы.

Последний в зависимости от степени связи с апоферментом называется простетической группой (прочно связан с апоферментом) или коферментом (слабо связан с апоферментом).

Изоферменты.

Почти все ферменты существуют в нескольких формах. Изоферменты - это семейство ферментов, которые отличаются по строению и физико-химическими свойствами, но катализируют одну реакцию. Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) катализирует взаимопревращения лактата и пирувата [5].

Фермент ЛДГ содержит 4 субъединицы 2х-типов: субъединица Н выделена из сердечной мышцы (От Heart - сердце), субъединица М - с склетних мышц (Musculus - мышца). Субъединицы имеют свой генетический локус в разных органах. Соединения субъединиц происходит в различных отношениях, поэтому выделяют следующие фракции ЛДГ:

ЛДГ1: ЛДГ2: ЛДГ3: ЛДГ4: ЛДГ5:

(Н4) (Н3М) (Н2М2) (нм3) (М4)

ЛДГ1 синтезируется в сердечной мышце и мозга, ЛДГ5 - в склетних мышцах и печени.

Другие фракции - в других органах. Гиперферментемии свидетельствует о поражении клеток, поэтому повышение активности ЛДГ1 в крови наблюдается при поражении сердечной мышцы (инфаркт миокарда), а активности ЛДГ5 - при гепатитах и поражения скелетных мышц. То есть определение активности изоферментов позволяет выявить локализацию патологического процесса.

Содержание работы

Введение 3

1 Ферменты и их строение 4

2 Коферменты 6

2.1 Характеристика невитаминних коферментов I группы 7

2.2.Фосфаты углеводов 8

2.3 Никотинамидных коферментов 9

2.4 Флавиновые коферменты 10

2.5 Кофермент ацилирования (КоА-SH) 12

Заключение 17

Список литературы 18

Использованная литература

  1. Березов Т.Т. , Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. Под ред. Дебова С.С. - М., «Медицина», 2010. – 587 с.
  2. Николаев А.Я. Биохимия. - М., «Высшая школа», 2009. – 478 с.
  3. Строев Е.А. Биологическая химия. - М., «Высшая школа», 2007. – 378 с.
  4. Теппермен Дж., Теппермен Х. Физиология обмена веществ и эндокринной системы. - М., «Мир», 2009. – 475 с.
  5. Ткачук В.А. Введение в молекулярную эндокринологию. - М., 2007. – 459 с.
  6. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э и др. Основы биохимии. / В 3–х томах. М., «Мир», 2007.


Другие похожие работы